lähes kaikissa Fe–s-proteiineissa Fe-keskukset ovat tetraedrisiä ja terminaaliset ligandit kysteinyylijäämien tiolaattorikkikeskuksia. Sulfidiryhmät ovat joko kaksi-tai kolmikantaisia. Kolme erilaista Fe–s-klusteria, joilla on nämä ominaisuudet, ovat yleisimpiä.
2FE–2S clustersEdit
yksinkertaisin polymetallijärjestelmä, klusteri, muodostuu kahdesta silloitetusta rautaionista kaksi sulfidi-Ionia ja koordinoi neljä kysteinyyliligandia (fe2s2 ferredoksiineissa) tai kaksi kysteiiniä ja kaksi histidiiniä (rieske-proteiineissa). Hapettuneissa proteiineissa on kaksi Fe3+ – Ionia, kun taas pelkistyneissä proteiineissa on yksi Fe3+ ja yksi Fe2 + – ioni. Näitä lajeja esiintyy kahdessa hapetustilassa, (FeIII)2 ja FeIIIFeII. CDGSH rauta rikki domeeni liittyy myös 2Fe-2s klustereita.
4FE–4S clustersEdit
yleisessä motiivissa on neljä rautaionia ja neljä sulfidi-Ionia, jotka on sijoitettu kuubalaistyyppisen klusiilin kärkiin. Fe-keskuksia koordinoivat tyypillisesti edelleen kysteinyyliligandit. Elektroninsiirtoproteiinit (ferredoksiinit) voidaan jakaa edelleen matalapotentiaalisiin (bakteerityyppisiin) ja suuripotentiaalisiin (HiPIP) ferredoksiineihin. Matalan ja korkean potentiaalin ferredoksiinit liittyvät toisiinsa seuraavassa redox-järjestelmässä:
HiPIP: ssä klusterisukkulat välillä (Fe4S42+) ja (Fe4S43+). Tämän redox-parin potentiaalit vaihtelevat välillä 0,4 – 0,1 V. bakteerien ferredoksiineissa hapetustilat ovat (Fe4S4+) ja (Fe4S42+). Tämän redox–parin potentiaalit vaihtelevat välillä -0,3–0,7 V. 4Fe-4S-klusterien kaksi perhettä jakavat Fe4S42+ – hapetustilan. Redox-parien ero johtuu vetysidoksen asteesta, joka muuttaa voimakkaasti kysteinyylitiolaattiligandien emäksisyyttä. Nitrogenaasiin liittyy vielä redox-pari, joka on yhä pelkistävämpi kuin bakteerien ferredoksiinit.
jotkut 4Fe–4S-klusterit sitovat substraatteja ja luokitellaan siten entsyymin kofaktoreiksi. Akonitaasissa Fe-s-klusiili sitoo akonitaatin yhteen Fe-keskukseen, josta puuttuu tiolaattiligandi. Klusteri ei käy läpi redoxia, vaan toimii Lewis-happokatalyyttinä muuttaen sitraatin isositraatiksi. Radikaaleissa SAM-entsyymeissä klusteri sitoutuu ja pelkistää S-adenosyylimetioniinin muodostaen radikaalin, joka on mukana monissa biosynteeseissä.
3FE–4S clustersEdit
proteiineissa tiedetään olevan myös keskuksia, joissa on yksi rauta vähemmän kuin yleisemmissä ytimissä. Kolme sulfidi-Ionia yhdistää kaksi rautaionia kukin, kun taas neljäs sulfidi yhdistää kolme rautaionia. Niiden muodolliset hapetustilat voivat vaihdella + (all-Fe3+ – Muodosta) 2− (all-Fe2+ – muodosta). Useissa rauta-rikkiproteiineissa klusteri voidaan muuttaa reversiibelisti hapettamalla ja yhden rautaionin menettämällä klusteriksi. Esim., inaktiivisessa muodossa akonitaasi on an ja aktivoituu lisäämällä Fe2+ ja reduktantti.
muut Fe–s clustersEdit
monimutkaisemmat polymetallijärjestelmät ovat yleisiä. Esimerkkejä ovat sekä nitrogenaasin 8FE-että 7Fe-klusterit. Myös hiilimonoksididehydrogenaasilla ja–hydrogenaasilla on epätavallisia Fe-s-klustereita. Erityinen 6 kysteiinikoordinoitunut klusteri löytyi happea sietävistä kalvoihin sitoutuneista hydraaseista.
