透明帯は、完全に成長した哺乳類卵母細胞の原形質膜を取り囲み、様々な重要な役割を果たす無細胞コートである。卵形成、受精および着床前の開発の間の機能。 マウス卵母細胞の透明帯の蛋白質を同定し、口操作マイクロピペットと完全に成長した卵母細胞から個別に単離された透明帯を使用することによ 様々な形態学的および生化学的基準は、単離されたzonae pellucidaeの純度を評価するために採用され、ほとんどの場合、彼らは他の卵母細胞タンパク質による汚染 各透明帯には4つが含まれていることが決定された。透明帯の乾燥重量の80％以上および卵母細胞の総タンパク質の約17％を表すタンパク質の8ng。 ジアゾ化ヨードスルファニル酸で処理された少数の単離されたzonae pellucidaeの電気泳動分析は、zp1、ZP2、およびZP3を指定された唯一の三つの放射性標識タンパク質の存在を明らかにした。 同じ三つのタンパク質は、単離されたzonae pellucidae（約750）の多数がSDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動に供されたときにCoomassieブルー染色によって同定された。 これらの三つのタンパク質は、200,000（ZP1）、120,000（ZP2）、および83,000（ZP3）の見かけの分子量で、その糖タンパク質であることと一致し、sds-ポリアクリルアミドゲル上の広 無傷の卵母細胞を卵母細胞の原形質膜に浸透しない試薬であるジアゾ化ヨードスルファニル酸で処理したとき、または単離されたzonae pellucidaeを3H標識された1-ジメチルアミノナフタレン-5-スルホニルクロリドで処理したときに同じタンパク質を放射標識した。 個々の蛋白質のアミノ酸分析と高分解能二次元電気泳動の結果は、各蛋白質がユニークなポリペプチド鎖を表すことを示唆している。 タンパク質ZP1、ZP2、およびZP3は、透明帯の全タンパク質のそれぞれ約36、47、および17％を表す。 透明帯の溶解を引き起こす還元剤の存在下で、ZP1は見かけの分子量130,000で移動する種に変換され、ジスルフィド結合によって安定化されたオリゴマーとして非還元状態に存在することを示唆している。 これらの実験の結果を受精前後の透明帯の特性によって議論し，非哺乳類動物種からの卵のビテリンエンベロープを用いて得られた結果と比較した。