in bijna alle Fe–s-eiwitten zijn de FE-centra tetraëdrisch en de terminale liganden thiolatozwavelcentra uit cysteïnylresiduen. De sulfide groepen zijn twee – of drie-gecoördineerd. Drie verschillende soorten Fe-s clusters met deze kenmerken komen het meest voor.
2Fe–2S clustersEdit
het eenvoudigste polymetallische systeem, de cluster, wordt gevormd door twee ijzerionen, overbrugd door twee sulfide-ionen en gecoördineerd door vier cysteinylliganden (in fe2s2 ferredoxinen) of door twee cysteïne en twee histidines (in Rieske-eiwitten). De geoxideerde proteã nen bevatten twee Fe3+ – ionen, terwijl de verminderde proteã nen één Fe3+ en één Fe2+ – ion bevatten. Deze soorten bestaan in twee oxidatietoestanden, (FeIII) 2 en Feiiiifeii. CDGSH ijzer zwavel domein wordt ook geassocieerd met 2FE-2S clusters.
4Fe-4S clustersEdit
een veel voorkomend motief bestaat uit vier ijzerionen en vier sulfideionen geplaatst op de hoekpunten van een cubaanachtige cluster. De centra van Fe worden typisch verder gecoördineerd door cysteinyl ligands. De elektronen-transfer-eiwitten (ferredoxinen) kunnen verder worden onderverdeeld in laagpotentiaal (bacterieel type) en hoogpotentiaal (HiPIP) ferredoxinen. Ferredoxinen met een laag en een hoog potentieel zijn gerelateerd aan het volgende redoxschema:
In HiPIP pendelt de cluster tussen (Fe4S42+) en (Fe4S43+). De potentialen voor dit redoxpaar variëren van 0,4 tot 0,1 V. in de bacteriële ferredoxinen zijn de oxidatietoestanden (Fe4S4+) en (Fe4S42+). Het potentieel voor dit redoxpaar varieert van -0,3 tot -0,7 V. de twee families van 4FE-4S clusters delen de fe4s42 + oxidatietoestand. Het verschil in de redoxparen wordt toegeschreven aan de mate van waterstofbinding, die de basiciteit van de cysteïnylthiolaatliganden sterk wijzigt. Een ander redoxpaar, dat nog meer vermindert dan de bacteriële ferredoxins wordt betrokken bij nitrogenase.
sommige 4FE-4S-clusters binden substraten en worden daarom geclassificeerd als enzymcofactoren. In aconitase bindt de fe-s-cluster aconitaat aan het ene Fe-centrum dat geen thiolaatligand heeft. De cluster ondergaat geen redox, maar dient als Lewis zure katalysator om citraat om te zetten in isocitraat. In radicale Sam enzymen, bindt de cluster en vermindert S-adenosylmethionine om een radicaal te produceren, die bij vele biosyntheses betrokken is.
3Fe–4S clustersEdit
eiwitten zijn ook bekend dat ze centra bevatten, die één ijzer minder bevatten dan de meest voorkomende kernen. Drie sulfide-ionen overbruggen elk twee ijzerionen, terwijl de vierde sulfide drie ijzerionen overbrugt. Hun formele oxidatietoestanden kunnen variëren van + (all-Fe3 + vorm) tot 2− (all-Fe2+ vorm). In een aantal ijzer-zwavelproteã nen, kan de cluster omkeerbaar door oxidatie en verlies van één ijzerion in een cluster worden omgezet. Bijv., bezit de inactieve vorm van aconitase an en wordt geactiveerd door toevoeging van Fe2+ en reductant.
andere fe-S clustersEdit
complexere polymetallische systemen komen vaak voor. De voorbeelden omvatten zowel de 8FE als de 7FE clusters in nitrogenase. Koolmonoxide dehydrogenase en de–hydrogenase hebben ook ongewone FE-S clusters. Een speciale 6 cysteïne-gecoördineerde cluster werd gevonden in zuurstof-tolerante membraangebonden hydrogenasen.
