w prawie wszystkich białkach Fe–S centra Fe są czworościenne, a końcowe ligandy są tiolowymi centrami siarki z reszt cysteinylowych. Grupy siarczkowe są dwu-lub trójskrzydłowe. Trzy różne rodzaje klastrów Fe-S o tych cechach są najczęściej spotykane.
klastry 2Fe–2sedytuj
najprostszy układ polimetaliczny, klaster, składa się z dwóch jonów żelaza pomostowanych przez dwa jony siarczkowe i koordynowane przez cztery ligandy cysteinylowe (w ferredoksynach fe2s2) lub przez dwie cysteiny i dwie histydyny (w białkach rieske). Utlenione białka zawierają dwa jony Fe3+, podczas gdy białka zredukowane zawierają jeden jon Fe3+ i jeden jon Fe2+. Gatunki te występują w dwóch stanach utlenienia, (FeIII)2 i FeIIIFeII. Domena żelaza siarki CDGSH jest również związana z klastrami 2FE-2S.
klastry 4Fe–4sedit
częstym motywem są cztery jony żelaza i cztery jony siarczkowe umieszczone na wierzchołkach klastra typu kubańskiego. Centra Fe są zazwyczaj dalej koordynowane przez ligandy cysteinylowe. Białka transferu elektronów (ferredoksyny) można dalej podzielić na ferredoksyny o niskim potencjale (typu bakteryjnego) i o wysokim potencjale (HiPIP). Ferredoksyny o niskim i wysokim potencjale są powiązane według następującego schematu redoks:
w HiPIP, wahadłowce klastrowe pomiędzy (Fe4S42+) i (Fe4S43+). Potencjały tej pary redoks wahają się od 0,4 do 0,1 V. W bakteryjnych ferredoksynach parą Stanów utleniania są (Fe4S4+) i (Fe4S42+). Potencjały tej pary redoks wahają się od -0,3 do -0,7 V. dwie rodziny klastrów 4FE–4S mają wspólny stan utleniania Fe4S42+. Różnicę w parach redoks przypisuje się stopniowi wiązania wodorowego, które silnie modyfikuje zasadowość ligandów tiolanu cysteinylu. Kolejna para redoks, która jest nadal bardziej redukująca niż bakteryjne ferredoksyny, jest zaangażowana w nitrogenazę.
niektóre klastry 4Fe–4S wiążą substraty i dlatego są klasyfikowane jako kofaktory enzymatyczne. W akonitazie klaster Fe–S wiąże akonitat w jednym ośrodku Fe, w którym brakuje ligandu tiolanowego. Klaster nie ulega redoks, ale służy jako katalizator kwasu Lewisa do przekształcania cytrynianu w izocyt. W rodnikowych enzymach sam klaster wiąże i redukuje s-adenozylometioninę, tworząc Rodnik, który bierze udział w wielu biosyntezach.
klastry 3FE–4sedytuj
Wiadomo również, że zawierają centra, które zawierają o jedno żelazo mniej niż bardziej powszechne rdzenie. Trzy jony siarczkowe łączą dwa jony żelaza każdy, podczas gdy czwarty siarczek łączy trzy jony żelaza. Ich formalne stany utleniania mogą się różnić od+ (forma all-Fe3+) do 2− (Forma all-Fe2+). W wielu białkach żelaza i siarki klaster może być odwracalnie przekształcony przez utlenianie i utratę jednego jonu żelaza do klastra. Np., nieaktywna forma akonitazy posiada i jest aktywowana przez dodanie Fe2+ i reduktanta.
inne klastry Fe–Sedit
bardziej złożone systemy polimetaliczne są powszechne. Przykłady obejmują zarówno klastry 8Fe, jak i 7FE w nitrogenazie. Dehydrogenaza tlenku węgla i hydrogenaza również posiadają nietypowe klastry Fe-S. W hydrogenazach błonowych tolerujących tlen znaleziono specjalną grupę 6-cysteinową.
