området pellucida er et acellulært lag, der omgiver plasmamembranen af fuldvoksne pattedyrs oocytter og som udfører en række vigtige funktioner under oogenese, befrugtning og præimplantationsudvikling. I denne undersøgelse er proteinerne fra musens oocytområde pellucida blevet identificeret og karakteriseret ved anvendelse af pellucidae isoleret individuelt fra fuldvoksne oocytter med mundstyrede mikropipeter. Forskellige morfologiske og biokemiske kriterier blev anvendt til at vurdere renheden af de isolerede områder pellucidae og, i de fleste tilfælde, de viste sig at være næsten fri for kontaminering med andre oocytproteiner. Det blev bestemt, at hvert område pellucida indeholder 4.8 ng protein, som repræsenterer 80% eller mere af tørvægten af pellucida og omkring 17% af oocytens samlede protein. Elektroforetiske analyser af så få som fem isolerede pellucidae behandlet med diasotiseret iodosulfanilsyre afslørede tilstedeværelsen af kun tre radioaktivt mærkede proteiner, betegnet HP1, HP2, og HP3. De samme tre proteiner blev identificeret ved coomassie blå farvning, når et stort antal isolerede områder pellucidae (ca.750) blev udsat for SDS-polyacrylamidgelelektroforese. Disse tre proteiner migrerer som brede bånd på SDS-polyacrylamidgeler, i overensstemmelse med at de er glycoproteiner, med tilsyneladende molekylvægte på 200.000 (AP1), 120.000 (AP2) og 83.000 (AP3). De samme proteiner blev radiomærket, når intakte oocytter blev behandlet med diasotiseret iodosulfanilsyre, et reagens, der ikke trænger ind i oocytens plasmamembran, eller når isolerede områder pellucidae blev behandlet med 3h-mærket 1-dimethylaminonaphthalen-5-sulfonylchlorid. Resultater af aminosyreanalyse og højopløsnings todimensionel elektroforese af de enkelte proteiner antyder, at hvert protein repræsenterer en unik polypeptidkæde. Proteinerne HP1, HP2 og HP3 udgør henholdsvis ca.36, 47 og 17% af det totale protein i pellucidaen. I nærvær af reduktionsmidler, der forårsager opløsning af området pellucida, omdannes HP1 til en art, der vandrer med en tilsyneladende molekylvægt på 130.000, hvilket antyder, at den eksisterer som en oligomer, stabiliseret af disulfidbindinger, i ureduceret tilstand. Resultaterne af disse eksperimenter diskuteres med hensyn til egenskaberne af pellucida-området før og efter befrugtning og sammenlignes med resultater opnået ved anvendelse af vitellinhylster af æg fra ikke-pattedyr dyrearter.