i næsten alle Fe–s-proteiner er Fe-centrene tetraedriske, og de terminale ligander er thiolato-svovlcentre fra cysteinylrester. Sulfidgrupperne er enten to-eller tre-koordinerede. Tre forskellige slags Fe – s-klynger med disse funktioner er mest almindelige.
2FE–2s clustersEdit
det enkleste polymetalliske system, klyngen, udgøres af to jernioner broede ved to sulfidioner og koordineret af fire cysteinylligander (i fe2s2 ferredoksiner) eller af to cysteiner og to histidiner (i rieske proteiner). De iltede proteiner indeholder to Fe3 + ioner, mens de reducerede proteiner indeholder en Fe3 + og en Fe2+ ion. Disse arter findes i to iltningstilstande (FeIII) 2 og FeIIIFeII. CDGSH jern svovl domæne er også forbundet med 2FE-2s klynger.
4FE–4S clustersEdit
et fælles motiv har fire jernioner og fire sulfidioner placeret i hjørnerne af en Cuban-type klynge. Fe-centrene koordineres typisk yderligere af cysteinylligander. Elektronoverførselsproteinerne (ferredoksiner) kan yderligere opdeles i ferredoksiner med lavt potentiale (bakteriel type) og højt potentiale (HiPIP). Ferredoksiner med lavt og højt potentiale er relateret til følgende redoksordning:
i HiPIP kører klyngerne mellem (Fe4S42+) og (Fe4S43+). Potentialerne for dette par varierer fra 0,4 til 0,1 V. i de bakterielle ferredoksiner er paret af iltningstilstande (Fe4S4+) og (Fe4S42+). Potentialerne for dette redoks par spænder fra -0.3 til -0.7 V. de to familier af 4FE–4S klynger deler Fe4S42+ iltningstilstand. Forskellen i redoks-parene tilskrives graden af hydrogenbinding, hvilket stærkt ændrer basiciteten af cysteinylthiolatliganderne. Et yderligere par, som stadig er mere reducerende end de bakterielle ferredoksiner, er impliceret i nitrogenasen.
nogle 4FE–4S-klynger binder substrater og klassificeres således som cofaktorer. I aconitase binder Fe–s-klyngen aconitat i det ene Fe-center, der mangler en thiolatligand. Det er en af de mest almindelige årsager til, at en person er i stand til at blive smittet med isocitrat. I de fleste tilfælde er der en risiko for, at en gruppe af stoffer, der er i stand til at producere et stof, der er i stand til at producere et stof, der er i stand til at producere et stof, der er i stand til at producere et stof, der er i stand til at producere et stof.
3FE–4S clustersEdit
proteiner er også kendt for at indeholde Centre, som har et jern mindre end de mere almindelige kerner. Tre sulfidioner bro to jernioner hver, mens den fjerde sulfid broer tre jernioner. Deres formelle iltningstilstande kan variere fra + (All-Fe3+ form) til 2-(all-Fe2+ form). I en række jern–svovlproteiner kan klyngen omdannes reversibelt ved iltning og tab af en jernion til en klynge. F. eks., den inaktive form af aconitase besidder en og aktiveres ved tilsætning af Fe2+ og reduktant.
andre Fe–s-klyngerrediger
mere komplekse polymetalliske systemer er almindelige. Eksempler inkluderer både 8FE og 7Fe klynger i nitrogenase. Kuliltedehydrogenase og-hydrogenasen har også usædvanlige Fe – s-klynger. En særlig 6 cystein-koordineret klynge blev fundet i ilt-tolerante membranbundne hydrogenaser.
