Integrine sind eine große Familie von Trasmembranproteinen, die an der Zelladhäsion beteiligt sind und eine Verbindung zwischen den intrazellulären Zyskelettproteinen und den extrazellulären Matrixproteinen bilden. Integrine existieren als Heterodimere, die aus Alpha- und Beta-Untereinheiten bestehen. Neben der Zelladhäsion spielen diese Integrinkomplexe eine Schlüsselrolle bei verschiedenen Prozessen wie Signaltransduktion, Zellmigration, Proliferation, Differenzierung und Apoptose. Integrine bestehen aus drei Domänen: der extrazellulären Domäne, der Transmembrandomäne und dem zytoplasmatischen Schwanz. Die große globuläre extrazelluläre Domäne ist für die Ligandenbindung verantwortlich, während die Transmembranregion eine Single-Pass-α-Helix ist. Die zytoplasmatischen Schwänze sind kurze unstrukturierte Regionen, die Salzbrücken zwischen Alpha- und Beta-Proteinen bilden und mit Adapterproteinen interagieren, die mit dem Zytoskelett verbunden sind. Integrinkomplexe können bidirektional signalisieren. Die Ligandenbindung an der Außenseite der Zelle kann eine intrazelluläre Reaktion wie die Reorganisation des Zytoskeletts auslösen. Zusätzlich können intrazelluläre Signale eine Konformationsänderung der extrazellulären Domäne auslösen, um eine Ligandenbindungsstelle freizulegen oder zu aktivieren. Integrin Beta-1, auch bekannt als CD29, spielt verschiedene Signalrollen in der normalen Entwicklung und bei Krankheiten. Insbesondere wurde gezeigt, dass die Beta-1-Aktivierung von Integrin den Übergang von der Zellruhe zur Metastasierung reguliert.
Zusätzlich zum Beitrag zur Metastasierung Pillozzi et al. nachgewiesene Integrin-Beta-1-Komplexe können auch an der Chemotherapieresistenz bei akuter lymphoblastischer Leukämie beteiligt sein (1). Sie verwendeten den Integrin-Beta-1-Antikörper in Immunpräzipitationsexperimenten, um den Proteinkomplex zu charakterisieren, der Chemotherapieresistenz verleiht. Dieser Komplex enthält hERG1, Integrin Beta-1 und CXCR4 und kann prosurvivale Signale und Arzneimittelresistenzen auslösen. Die Shapiro-Gruppe an der University of Connecticut untersuchte die Rolle des Prostata-spezifischen Membranantigens (PSMA) bei der Integrin-Signalisierung während der Endothelinvasion und Angiogenese (2). Interessanterweise kann die Behandlung mit dem Integrin-Beta-1-Antikörper die Adhäsion von Integrin an sein Substrat künstlich induzieren. Die Forscher verwendeten den Integrin-Beta-1-Antikörper als Werkzeug, um die Integrin-Signalisierung zu induzieren, und konnten die Anforderung von PSMA für die Endothelinvasion umgehen. Dieses Experiment half zu demonstrieren, dass PSMA an der Zelladhäsion und letztendlich an der Angiogenese beteiligt ist, indem es die anfänglichen Adhäsionsschritte von Integrin an seinem Substrat induziert. Diese Studie zeigte eine neuartige Verwendung des Integrin-Beta-1-Antikörpers, indem er als Werkzeug zur künstlichen Manipulation ihres experimentellen Systems verwendet wurde. Die Nusrat-Gruppe an der Emory University untersuchte die Regulation der Zelladhäsion während der Wundheilung in Darmepithelien (3). Sie hatten zuvor festgestellt, dass das Aktin-Bindungsprotein Annexin A2 während des Wundverschlusses hochreguliert war. In dieser Studie verwendeten sie den Integrin-Beta-1-Antikörper für Western-Blots, um zu zeigen, dass Annexin A2 für den Integrinabbau benötigt wird. Als nächstes verwendeten sie den Integrin-Beta-1-Antikörper für die Immunhistochemie, um zu demonstrieren, dass Annexin A2 die Integrin-Internalisierung und -lokalisierung an Endosomen vermittelt. Durch die Regulierung der Internalisierung und des Abbaus von Integrin-basierten Adhäsionskomplexen kann Annexin A2 die Zellmigration und den Wundverschluss fördern.
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