En casi todas las proteínas Fe–S, los centros Fe son tetraédricos y los ligandos terminales son centros tiolato-azufre a partir de residuos cisteinílicos. Los grupos de sulfuros son dos o tres coordinados. Tres tipos distintos de clústeres Fe–S con estas características son los más comunes.
2Fe–2S clustersEdit
El más simple polimetálicos sistema, el clúster, está constituido por dos iones de hierro puente por dos sulfuro de iones y coordinado por cuatro cisteinil ligandos (en Fe2S2 ferredoxins) o por dos cisteínas y dos histidinas (en Rieske proteínas). Las proteínas oxidadas contienen dos iones Fe3+, mientras que las proteínas reducidas contienen un ion Fe3+ y un ion Fe2+. Estas especies existen en dos estados de oxidación, (FeIII) 2 y FeIIIFeII. El dominio de azufre de hierro CDGSH también está asociado con grupos de 2Fe-2S.
Clusters 4Fe–4SEDITAR
Un motivo común presenta cuatro iones de hierro y cuatro iones de sulfuro colocados en los vértices de un cúmulo de tipo cubano. Los centros de Fe suelen estar coordinados por ligandos cisteinílicos. Las proteínas de transferencia de electrones ( ferredoxinas) pueden subdividirse en ferredoxinas de bajo potencial (tipo bacteriano) y de alto potencial (HiPIP). Las ferredoxinas de bajo y alto potencial están relacionadas por el siguiente esquema redox:
En HiPIP, el clúster de transporte entre (Fe4S42+) y (Fe4S43+). Los potenciales de este par redox varían de 0,4 a 0,1 V. En las ferredoxinas bacterianas, el par de estados de oxidación es (Fe4S4+) y (Fe4S42+). Los potenciales de este par redox van de -0,3 a -0,7 V. Las dos familias de clústeres 4Fe–4S comparten el estado de oxidación Fe4S42+. La diferencia en las parejas redox se atribuye al grado de enlace de hidrógeno, que modifica fuertemente la basicidad de los ligandos tiolato de cisteinilo. Otra pareja redox, que es aún más reductora que las ferredoxinas bacterianas, está implicada en la nitrogenasa.
Algunos clústeres de 4Fe-4S se unen a sustratos y, por lo tanto, se clasifican como cofactores enzimáticos. En la aconitasa, el cúmulo de Fe–S se une al aconitato en un centro de Fe que carece de un ligando tiolato. El racimo no se somete a un proceso redox, sino que sirve como catalizador ácido de Lewis para convertir el citrato en isocitrato. En las enzimas SAM radicales, el racimo se une y reduce la S-adenosilmetionina para generar un radical, que está involucrado en muchas biosíntesis.
Agrupaciones de 3Fe–4SEDITAR
Las proteínas también son conocidas por contener centros, que presentan un hierro menos que los núcleos más comunes. Tres iones de sulfuro unen dos iones de hierro cada uno, mientras que el cuarto sulfuro une tres iones de hierro. Sus estados de oxidación formales pueden variar de + (todo-Fe3+ forma) a 2− (todo-Fe2+ forma). En una serie de proteínas de hierro y azufre, el cúmulo puede ser reversiblemente convertido por oxidación y pérdida de un ion de hierro en un cúmulo. P. ej., la forma inactiva de la aconitasa posee an y se activa mediante la adición de Fe2+ y reductor.
Otros clústeres de Fe–Seditar
Los sistemas polimetálicos más complejos son comunes. Los ejemplos incluyen los grupos de 8Fe y 7Fe en nitrogenasa. La monóxido deshidrogenasa de carbono y la hidrogenasa también presentan grupos de Fe–S inusuales. Se encontró un grupo especial coordinado con 6 cisteína en hidrogenasas ligadas a membrana tolerantes al oxígeno.
