6-ホスホグルコン酸デヒドロゲナーゼと代替基質2-デオキシ6-ホスホグルコン酸デヒドロゲナーゼの作用機序を、ヒツジの肝臓、ヒト赤血球およびトリパノソーマブルセイの酵素を用いて調べた。 三つの酵素は2-デオキシ6-ホスホグルコン酸を酸化するが、ヒツジの肝臓酵素のみが中間体2-デオキシ、3-ケト6-ホスホグルコン酸を放出する。 速度論的比較により，高ｐｈでのＮＡＤＰ＋還元速度の増加は，全体的な反応速度の増加ではなく，中間体の放出の増加によることが示された。 2-デオキシ、3-ケト6-ホスホグルコン酸は、赤血球およびトリパノソーム酵素によって脱炭酸されるが、活性化剤として作用するNADPHまたは6-ホスホグルコン酸の非存在下では肝臓では脱炭酸されない。 脱炭酸のpH依存性と活性化の程度は、6-ホスホグルコン酸塩が通常のアッセイ条件下で動作する活性化剤であることを示唆しているが、NADPHは主に中間体の結合を増加させることによって作用する。 データは6PGDHの活動が双方向調節に服従することを提案します:nadphの阻止が取除かれるときレベルが上がる6-phosphogluconateは活性剤として6-phosphogluconateが急速に取除かれることを保障する行為をする間、ペントース隣酸塩細道を調整するNADPHは酵素を禁じます。