virkningsmekanismen av 6-fosfoglukonatdehydrogenase med det alternative substratet 2-deoksy 6-fosfoglukonat ble undersøkt ved bruk av enzymer fra sauelever, humane erytrocytter og trypanosom brucei. De tre enzymene oksiderer 2-deoksy 6-fosfoglukonat, men bare saueleverenzymet frigjør det mellomliggende 2-deoksy, 3-keto 6-fosfoglukonat. Kinetisk sammenligning viste at en økning I NADP + – reduksjonen ved høy pH skyldes økt frigivelse av mellomproduktet, i stedet for en økning i den totale reaksjonshastigheten. 2-deoksy, 3-keto 6-fosfoglukonat dekarboksyleres av erytrocytt-og trypanosomenzymer, men ikke leveren i fravær AV ENTEN NADPH eller 6-fosfoglukonat, som virker som aktivatorer. Ph-avhengigheten av dekarboksylering og graden av aktivering tyder på at 6-fosfoglukonat er aktivatoren som opererer under normale analyseforhold, MENS NADPH virker hovedsakelig ved å øke bindingen av mellomproduktet. Dataene antyder at aktiviteten TIL 6PGDH underkastes en toveisregulering: NADPH, som regulerer pentosefosfatveien, hemmer enzymet, mens 6-fosfoglukonat, hvor nivåene stiger når NADPH-hemming fjernes, virker som en aktivator som sikrer at 6-fosfoglukonat fjernes raskt.