Integriner er en stor familie av trasmembrane proteiner involvert i celle adhesjon og danner en kobling mellom intracellulære cykeletalproteiner og ekstracellulære matriksproteiner. Integriner eksisterer som heterodimerer som består av alfa – og beta-underenheter. I tillegg til celleadhesjon spiller disse integrinkompleksene nøkkelroller i ulike prosesser som signaltransduksjon, cellemigrasjon, proliferasjon, differensiering og apoptose. Integriner består av tre domener: det ekstracellulære domenet, det transmembrane domenet og den cytoplasmatiske halen. Det store globulære ekstracellulære domenet er ansvarlig for ligandbinding mens transmembranregionen er en enkelt-pass α-helix. De cytoplasmatiske haler er korte ustrukturerte regioner som danner saltbroer mellom alfa – og beta-proteiner, samt interagerer med adapterproteiner som knytter seg til cytoskelettet. Integrin komplekser er i stand til å signalisere toveis. Ligandbinding på utsiden av cellen kan utløse en intracellulær respons som cytoskeleton omorganisering. I tillegg kan intracellulære signaler utløse en konformasjonsendring av det ekstracellulære domenet for å avsløre eller aktivere et ligandbindingssted. Integrin beta-1, OGSÅ KJENT SOM CD29, spiller ulike signalroller i normal utvikling og i sykdom. Spesielt integrin beta-1-aktivering har vist seg å regulere overgangen fra celle dormancy til metastase.
i tillegg til å bidra til metastase Pillozzi et al. demonstrerte integrin beta-1-komplekser kan også delta i kjemoterapiresistens ved akutt lymfoblastisk leukemi (1). De brukte integrin beta-1-antistoffet i immunoprecipitasjonsforsøk for å karakterisere proteinkomplekset som gir kjemoterapiresistens. Dette komplekset inneholder hERG1, integrin beta-1 OG CXCR4 og kan initiere prosurvival signaler og stoffresistens. Shapiro-gruppen ved University Of Connecticut undersøkte rollen prostata spesifikt membranantigen (PSMA) i integrin-signalering under endotelinvasjon og angiogenese (2). Interessant behandling med integrin beta-1-antistoffet er i stand til kunstig å indusere adhesjon av integrin til substratet. Forskerne brukte integrin beta – 1 antistoff som et verktøy for å indusere integrin signalering og var i stand til å omgå kravet OM PSMA for endotel invasjon. Dette eksperimentet bidro til å demonstrere PSMA deltar i celleadhesjon og til slutt angiogenese ved å indusere de første adhesjonstrinnene til integrin til substratet. Denne studien viste en ny bruk av integrin beta-1-antistoffet ved å bruke det som et verktøy for kunstig å manipulere sitt eksperimentelle system. Nusrat-gruppen ved Emory University undersøkte regulering av celleadhesjon under sårheling i tarmepitel (3). De hadde tidligere identifisert aktinbindende protein anneksin A2 var opp-regulert under sårlukking. I denne studien brukte de integrin beta – 1 antistoff for western blots å vise anneksin A2 er nødvendig for integrin degradering. Deretter brukte de integrin beta – 1 antistoff for immunhistokjemi for å demonstrere anneksin A2 medierer integrin internalisering og lokalisering til endosomer. Ved å regulere internalisering og degradering integrin-baserte adhesjonskomplekser annexin A2 er i stand til å fremme cellemigrasjon og sårlukking.Novus Biologicals tilbyr Integrin Beta 1 / CD29 reagenser for dine forskningsbehov, inkludert:
- Integrin Beta 1 / CD29 antistoffer
- Integrin Beta 1 / CD29 ly