I nesten Alle Fe–s proteiner Er Fe-sentrene tetraedrale og de terminale ligandene er tiolato svovel sentre fra cysteinylrester. Sulfidgruppene er enten to-eller tre-koordinert. Tre forskjellige Typer Fe – s-klynger med disse funksjonene er mest vanlige.
2fe–2s clustersEdit
2fe–2s clusters det enkleste polymetalliske systemet, klyngen, består av to jernioner bro av to sulfidioner og koordinert av fire CYSTEINYLLIGANDER (i fe2s2 ferredoksiner) eller av to cystein og to histidiner (i rieske proteiner). De oksiderte proteinene inneholder To Fe3 + – ioner, mens de reduserte proteinene inneholder En Fe3+ og En Fe2 + – ion. Disse artene finnes i to oksidasjonstilstander, (FeIII) 2 og FeIIIFeII. CDGSH jern svovel domene er også forbundet med 2fe-2s klynger.
4fe-4s clustersEdit
et vanlig motiv har fire jernioner og fire sulfidioner plassert ved hjørnene av en kuban-type klynge. Fe sentrene er vanligvis ytterligere koordinert av cysteinyl ligander. Elektronoverføringsproteiner (ferredoksiner) kan videre deles inn i ferredoksiner med lavt potensial (bakterietype) og Høyt potensial (HiPIP). Ferredoksiner med lavt og høyt potensial er relatert til følgende redoksskjema:
I HiPIP flytter klyngen mellom (Fe4S42+) Og (Fe4S43+). Potensialene for dette redoksparet varierer fra 0,4 til 0,1 V. i bakterielle ferredoksiner er paret av oksidasjonstilstander (Fe4S4+) og (Fe4S42+). Potensialene for dette redoksparet varierer fra -0,3 til -0,7 V. de to familiene til 4Fe – 4s-klynger deler Fe4S42 + oksidasjonstilstanden. Forskjellen i redoksparene tilskrives graden av hydrogenbinding, noe som sterkt endrer basiciteten til cysteinyltiolatligandene. Et ytterligere redokspar, som fortsatt er mer reduserende enn bakterielle ferredoksiner, er involvert i nitrogenasen.
Noen 4fe-4s-klynger binder substrater og er dermed klassifisert som enzymkofaktorer. I aconitase binder Fe–s-klyngen akonitat ved Det Ene Fe-senteret som mangler en tiolatligand. Klyngen gjennomgår ikke redoks, men fungerer Som En Lewis syrekatalysator for å konvertere citrat til isocitrat. I radikale sam-enzymer binder klyngen Og reduserer s-adenosylmetionin for å generere et radikal, som er involvert i mange biosynteser.
3fe–4s clustersEdit
Proteiner er også kjent for å inneholde sentre, som har ett jern mindre enn de mer vanlige kjernene. Tre sulfidioner bro to jernioner hver, mens den fjerde sulfid broer tre jernioner. Deres formelle oksidasjonstilstander kan variere fra + (All-Fe3 + form) til 2-(all-Fe2 + form). I en rekke jern–svovelproteiner kan klyngen reversibelt omdannes ved oksidasjon og tap av en jernion til en klynge. F. eks., den inaktive formen av aconitase besitter en og aktiveres ved tilsetning Av Fe2+ og reduktant.
Andre Fe – s-klyngerrediger
mer komplekse polymetalliske systemer er vanlige. Eksempler inkluderer både 8fe-og 7Fe-klyngene i nitrogenase. Karbonmonoksid dehydrogenase og-hydrogenase har også uvanlige Fe – s-klynger. En spesiell 6 cystein-koordinert klynge ble funnet i oksygen-tolerante membranbundne hydrogenaser.
Struktur Av femoco-klyngen i nitrogenase. Klyngen er knyttet til proteinet av aminosyrerester cystein og histidin.