Aktywacja kinazy fosforylazy wymaga fosforylacji podjednostki β przez kinazę białkową a i wiązania Ca2+ z podjednostką δ.
enzym jest regulowany przez dwa procesy: odwracalną fosforylację i regulację allosteryczną.
w pierwszym kluczową rolę odgrywa kinaza białkowa a (PKA). To przenosi grupę fosforanową na podjednostkę β początkowo słabo aktywnej kinazy fosforylazy. Powoduje to wzrost poziomu aktywności kinazy. Sam PKA jest aktywowany przez nieaktywną formę za pośrednictwem second messenger, cAMP. Jednym z powodów uwalniania Camp jest obecność hormonów, takich jak adrenalina i glukagon.
ale kinaza foshorylazy może być również aktywowana do postaci częściowo aktywnej przez podwyższony poziom Ca2+. Kalmodulina służy jako czujnik wapnia, który odpowiada podjednostce δ enzymu.
Jeśli zarówno podjednostka β kinazy fosforylazy jest obecna w postaci fosforylowanej, jak i kalmodulina w podjednostce δ wiąże jony wapnia, enzym jest w pełni aktywny.