Integrinas são uma grande família de trasmembrane proteínas envolvidas na adesão celular e formam um elo entre os níveis intracelulares de cyskeletal de proteínas e de matriz extracelular de proteínas. Integrinas existem como heterodímeros consistindo de subunidades alfa e beta. Além da adesão celular, estes complexos de integrina desempenham papéis-chave em diversos processos, tais como transdução de sinais, migração celular, proliferação, diferenciação e apoptose. As integrinas consistem em três domínios: o domínio extracelular, o domínio transmembranar e a cauda citoplasmática. O grande domínio extracelular globular é responsável pela ligação do ligando, enquanto a região transmembranar é uma α-hélice de passagem única. As caudas citoplasmáticas são pequenas regiões não estruturadas que formam pontes Salinas entre proteínas alfa e beta, bem como interagem com proteínas adaptadoras que se ligam ao citoesqueleto. Complexos de integrina são capazes de sinalizar bidireccionalmente. A ligação do ligante no exterior da célula pode desencadear uma resposta intracelular como a reorganização do citoesqueleto. Além disso, sinais intracelulares podem desencadear uma mudança conformacional do domínio extracelular para expor ou ativar um local de ligação ligando. Integrina beta-1, também conhecida como CD29, desempenha diversos papéis de sinalização no desenvolvimento normal e na doença. Em particular, a activação da integrina beta-1 demonstrou regular a transição da dormência celular para a metástase.
além de contribuir para a metástase Pillozzi et al. complexos de integrina beta-1 demonstrados também podem participar na resistência à quimioterapia na leucemia linfoblástica aguda (1). Eles usaram o anticorpo integrina beta – 1 em experimentos de imunoprecipitação para caracterizar o complexo proteico que confere resistência à quimioterapia. Este complexo contém herg1, integrina beta-1 e CXCR4 e pode iniciar sinais prosurvivais e resistência ao fármaco. O grupo Shapiro da Universidade de Connecticut investigou o papel do antígeno específico da membrana da próstata (PSMA) na sinalização integrina durante a invasão endotelial e angiogênese (2). O tratamento interessante com o anticorpo integrina beta-1 é capaz de induzir artificialmente a adesão da integrina ao seu substrato. Os pesquisadores usaram o anticorpo integrina beta – 1 como uma ferramenta para induzir a sinalização integrina e foram capazes de contornar a exigência de PSMA para invasão endotelial. Este experimento ajudou a demonstrar que a PSMA participa da adesão celular e, finalmente, da angiogênese, induzindo os passos iniciais de adesão da integrina ao seu substrato. Este estudo demonstrou um novo uso do anticorpo integrina beta-1 usando-o como uma ferramenta para manipular artificialmente o seu sistema experimental. O grupo Nusrat da Universidade de Emory investigou a regulação da aderência celular durante a cicatrização da ferida no epitélio intestinal (3). Tinham identificado previamente que a proteína ligante da actina, a annexin A2, estava regulamentada durante o encerramento da ferida. Neste estudo, utilizaram o anticorpo integrina beta-1 para blots ocidentais para demonstrar que a anexina A2 é necessária para a degradação da integrina. Em seguida, usaram o anticorpo integrina beta – 1 para a imunohistoquímica para demonstrar que a anexina A2 mediou a internalização e localização da integrina para os endossomas. Através da regulação da internalização e degradação, os complexos de adesão com integrina, o anexo na A2, é capaz de promover a migração celular e o fechamento de feridas.o Novus Biologicals oferece reagentes integrina Beta 1/CD29 para as suas necessidades de investigação, incluindo:: Integrina beta 1 / anticorpos CD29