em quase todas as proteínas Fe-S, os centros Fe são tetraédricos e os ligantes terminais são centros tiolato enxofre a partir de resíduos de cisteinilo. Os grupos de sulfeto são dois ou três coordenados. Três tipos distintos de grupos Fe-s com estas características são mais comuns.
2Fe–2S clustersEdit
O mais simples polimetálicos, o sistema de cluster, é constituído por dois íons de ferro ponte por dois sulfeto de íons e coordenado por quatro cysteinyl ligantes (em Fe2S2 ferredoxins) ou por dois cysteines e dois histidines (em Rieske proteínas). As proteínas oxidadas contêm dois íons Fe3+, enquanto que as proteínas reduzidas contêm um íon Fe3+ e um íon Fe2+. Estas espécies existem em dois estados de oxidação, (FeIII) 2 e FeIIIFeII. O domínio de enxofre de ferro CDGSH também está associado com clusters 2Fe-2S.
4Fe–4S clustersEdit
a common motif features a four iron ions and four sulfide ions placed at the vertices of a cubane-type cluster. Os Centros De Fe são tipicamente coordenados por ligantes cisteinil. As proteínas de transferência electrónica (ferredoxinas) podem ser subdivididas em ferredoxinas de baixo potencial (tipo bacteriano) e de alto potencial (HiPIP). As ferredoxinas de baixo e elevado potencial estão relacionadas com o seguinte esquema redox::
em HiPIP, os feixes entre (Fe4S42+) e (Fe4S43+). Os potenciais para este casal redox variam de 0,4 a 0,1 V. nas ferredoxinas bacterianas, o par de estados de oxidação são (Fe4S4+) e (Fe4S42+). Os potenciais para este casal redox variam de -0,3 a -0,7 V. as duas famílias de clusters 4Fe–4S compartilham o estado de oxidação Fe4S42+. A diferença nos casais redox é atribuída ao grau de ligação de hidrogênio, que modifica fortemente a basicidade dos ligantes cisteinil tiolato. Um outro casal redox, que ainda é mais redutor do que as ferredoxinas bacterianas está implicado na nitrogenase.
alguns clusters 4Fe-4S ligam substratos e são assim classificados como cofactores enzimáticos. Na aconitase, o aglomerado Fe–s liga-se ao aconitato no centro Fe que carece de um ligando tiolato. O aglomerado não sofre redox, mas serve como um catalisador ácido de Lewis para converter citrato em isocitrato. Em enzimas Sam Radicais, o aglomerado liga-se e reduz a S-adenosilmetionina para gerar um radical, que está envolvido em muitas biossínteses.as proteínas
3Fe–4S clustersEdit
também são conhecidas por conter centros, que apresentam um ferro a menos do que os núcleos mais comuns. Três íons de sulfeto bridge dois íons de ferro cada, enquanto o quarto íons de sulfeto bridges três íons de ferro. Seus Estados formais de oxidação podem variar de + (forma all-Fe3+) a 2− (forma all-Fe2+). Em um número de proteínas ferro–enxofre, o aglomerado pode ser reversivelmente convertido por oxidação e perda de um íon de ferro para um aglomerado. E. g., a forma inativa da aconitase possui um e é ativada pela adição de Fe2+ e redutor.outros sistemas polimetálicos mais complexos são comuns. Exemplos incluem os clusters 8Fe e 7Fe em nitrogenase. Monóxido de carbono desidrogenase e a-hidrogenase também apresentam aglomerados Fe – S. Um aglomerado especial coordenado com 6 cisteína foi encontrado em hidrogenases com ligação à membrana tolerantes ao oxigénio.
