în aproape toate proteinele Fe–s, centrele Fe sunt tetraedrice, iar liganzii terminali sunt centre de tiolato sulf din reziduurile de cisteinil. Grupările sulfuroase sunt fie două, fie trei coordonate. Trei tipuri distincte de clustere Fe-s cu aceste caracteristici sunt cele mai frecvente.
2FE–2s clustersEdit
cel mai simplu sistem polimetalic, clusterul, este constituit din doi ioni de fier legați de doi ioni sulfuroși și coordonați de patru liganzi cisteinilici (în fe2s2 ferredoxine) sau de două cisteine și două histidine (în proteinele rieske). Proteinele oxidate conțin doi ioni Fe3+, în timp ce proteinele reduse conțin un ion Fe3+ și un ion Fe2+. Aceste specii există în două stări de oxidare, (FeIII)2 și FeIIIFeII. Domeniul cdgsh de sulf de fier este, de asemenea, asociat cu clustere 2FE-2s.
4FE–4S clustersEdit
un motiv comun prezintă patru ioni de fier și patru ioni de sulfură plasați la vârfurile unui cluster de tip Cuban. Centrele Fe sunt de obicei coordonate în continuare de liganzi cisteinilici. Proteinele de transfer de electroni (feredoxine) pot fi subdivizate în continuare în feredoxine cu potențial scăzut (de tip bacterian) și cu potențial ridicat (HiPIP). Feredoxinele cu potențial scăzut și ridicat sunt legate de următoarea schemă redox:
în HiPIP, clusterul se deplasează între (Fe4S42+) și (Fe4S43+). Potențialele pentru acest cuplu redox variază de la 0,4 la 0,1 V. în feredoxinele bacteriene, perechea de stări de oxidare sunt (Fe4S4+) și (Fe4S42+). Potențialele pentru acest cuplu redox variază de la -0,3 la -0,7 V. cele două familii de clustere 4Fe–4S împărtășesc starea de oxidare Fe4S42+. Diferența dintre cuplurile redox este atribuită gradului de legare a hidrogenului, care modifică puternic bazicitatea liganzilor cisteinil tiolat. Un alt cuplu redox, care este încă mai reducător decât feredoxinele bacteriene, este implicat în azotază.
unele clustere 4Fe–4S leagă substraturile și sunt astfel clasificate ca cofactori enzimatici. În aconitază, clusterul Fe-s leagă aconitatul la Centrul Fe căruia îi lipsește un ligand tiolat. Clusterul nu suferă redox, ci servește ca un catalizator acid Lewis pentru a converti citratul în izocitrat. În enzimele Sam radicale, clusterul se leagă și reduce s-adenosilmetionina pentru a genera un radical, care este implicat în multe biosinteze.
3FE–4S clustersEdit
proteinele sunt, de asemenea, cunoscute pentru a conține centre, care prezintă un fier mai puțin decât nucleele mai comune. Trei ioni de sulfură pun doi ioni de fier fiecare, în timp ce al patrulea sulfură leagă trei ioni de fier. Stările lor formale de oxidare pot varia de la + (forma All-Fe3+) la 2− (Forma all-Fe2+). Într–un număr de proteine fier-sulf, grupul poate fi convertit reversibil prin oxidare și pierderea unui ion de fier într-un grup. De exemplu., forma inactivă a aconitazei posedă an și este activată prin adăugarea de Fe2 + și reductant.
alte clustere Fe–sedit
sistemele polimetalice mai complexe sunt comune. Exemplele includ atât clusterele 8Fe, cât și cele 7Fe din azotază. Monoxidul dehidrogenază de Carbon și-hidrogenaza prezintă, de asemenea, clustere Fe–s neobișnuite. Un grup special de 6 cisteină coordonat a fost găsit în hidrogenazele legate de membrană tolerante la oxigen.
