i nästan alla Fe–s-proteiner är Fe-centra tetraedriska och de terminala liganderna är tiolato-svavelcentra från cysteinylrester. Sulfidgrupperna är antingen två-eller trekoordinerade. Tre olika typer av fe-s-kluster med dessa funktioner är vanligast.
2FE–2s clustersEdit
det enklaste polymetalliska systemet, klustret, består av två järnjoner överbryggade av två sulfidjoner och samordnas av fyra cysteinylligander (i fe2s2 ferredoxiner) eller av två cysteiner och två histidiner (i rieske-proteiner). De oxiderade proteinerna innehåller två Fe3 + joner, medan de reducerade proteinerna innehåller en Fe3 + och en Fe2+ Jon. Dessa arter finns i två oxidationstillstånd, (FeIII)2 och FeIIIFeII. CDGSH järn svavel domän är också associerad med 2FE-2s kluster.
4FE–4S clustersEdit
ett vanligt motiv har fyra järnjoner och fyra sulfidjoner placerade vid hörn av ett kluster av kubantyp. Fe-centra samordnas vanligtvis ytterligare av cysteinylligander. Elektronöverföringsproteinerna (ferredoxiner) kan delas upp ytterligare i ferredoxiner med låg potential (bakteriell typ) och hög potential (HiPIP). Ferredoxiner med låg och hög potential är relaterade till följande redoxschema:
i HiPIP pendlar klustret mellan (Fe4S42+) och (Fe4S43+). Potentialerna för detta redoxpar sträcker sig från 0,4 till 0,1 V. i de bakteriella ferredoxinerna är paret av oxidationstillstånd (Fe4S4+) och (Fe4S42+). Potentialerna för detta redoxpar sträcker sig från -0.3 till -0.7 V. de två familjerna i 4FE–4S-kluster delar fe4s42+ oxidationstillstånd. Skillnaden i redoxpar tillskrivs graden av vätebindning, vilket starkt modifierar cysteinyltiolatligandernas basicitet. Ett ytterligare redoxpar, som fortfarande är mer reducerande än de bakteriella ferredoxinerna, är implicerat i kväveaset.
vissa 4FE-4S-kluster binder substrat och klassificeras således som enzymkofaktorer. I aconitas binder Fe–s-klustret akonitat vid det enda Fe-centrum som saknar en tiolatligand. Klustret genomgår inte redox, men fungerar som en Lewis-syrakatalysator för att omvandla citrat till isocitrat. I radikala Sam-enzymer binder och reducerar klustret S-adenosylmetionin för att generera en radikal, som är involverad i många biosynteser.
3FE–4S clustersEdit
proteiner är också kända för att innehålla centra, som har ett järn mindre än de vanligaste kärnorna. Tre sulfidjoner överbryggar två järnjoner vardera, medan den fjärde sulfiden överbryggar tre järnjoner. Deras formella oxidationstillstånd kan variera från+ (all-Fe3+ form) till 2− (all-Fe2 + form). I ett antal järn–svavelproteiner kan klustret omvandlas reversibelt genom oxidation och förlust av en järnjon till ett kluster. Ex., den inaktiva formen av aconitas har en och aktiveras genom tillsats av Fe2+ och reduktant.
andra fe-s-klusterredigera
mer komplexa polymetalliska system är vanliga. Exempel inkluderar både 8FE-och 7Fe-kluster i kväveas. Kolmonoxiddehydrogenas och-hydrogenas har också ovanliga fe-s-kluster. Ett speciellt 6-cysteinkoordinerat kluster hittades i syretoleranta membranbundna hydrogenaser.
