mechanismus účinku 6-phosphogluconate dehydrogenase s alternativní substrát 2-deoxy 6-phosphogluconate byl zkoumán pomocí enzymů z ovčích jater, lidských erytrocytů a Trypanosoma brucei. Tyto tři enzymy oxidují 2-deoxy 6-fosfoglukonát, ale pouze enzym ovčích jater uvolňuje meziprodukt 2-deoxy, 3-keto 6-fosfoglukonát. Kinetické srovnání ukázalo, že zvýšení rychlosti redukce NADP + při vysokém pH je způsobeno spíše zvýšeným uvolňováním meziproduktu než zvýšením celkové reakční rychlosti. 2-Deoxy,3-keto 6-phosphogluconate je dekarboxylované do erytrocytů a trypanosome enzymy, ale ne játra jeden v nepřítomnosti buď NADPH nebo 6-phosphogluconate, které působí jako aktivátory. PH závislost dekarboxylace a stupeň aktivace naznačují, že 6-phosphogluconate je aktivátor, který působí za normálních podmínek zkoušky, zatímco NADPH působí především zvýšením vazby meziproduktu. Data naznačují, že činnost 6PGDH je podroben obousměrný nařízení: NADPH, který reguluje pentózového cyklu, inhibuje enzym, zatímco 6-phosphogluconate, úrovní, které se zvednou, když NADPH inhibice je odstraněn, působí jako aktivátor zajistí, že 6-phosphogluconate, je rychle odstraněn.