a 6-foszfoglukonát-dehidrogenáz és az alternatív szubsztrát 2-dezoxi-6-foszfoglukonát hatásmechanizmusát juhmájból, humán eritrocitákból és Trypanosoma brucei enzimekből nyert enzimek felhasználásával vizsgálták. A három enzim oxidálja a 2-dezoxi-6-foszfoglukonátot, de csak a juhmáj enzim szabadítja fel a közbenső 2-dezoxi -, 3-keto-6-foszfoglukonátot. A kinetikus összehasonlítás azt mutatta, hogy a NADP+ redukció sebességének növekedése magas pH-nál az intermedier fokozott felszabadulásának köszönhető, nem pedig a teljes reakciósebesség növekedésének. A 2-dezoxi -, 3-keto-6-foszfoglukonátot az eritrocita és a tripanoszóma enzimek dekarboxilezik, de a máj nem NADPH vagy 6-foszfoglukonát hiányában, amelyek aktivátorként működnek. A dekarboxilezés pH-függősége és az aktiváció mértéke arra utal, hogy a 6-foszfoglukonát az aktivátor, amely normál vizsgálati körülmények között működik, míg a NADPH főként az intermedier kötődésének növelésével hat. Az adatok arra utalnak, hogy a 6pgdh aktivitását kétirányú szabályozásnak vetik alá: a pentóz-foszfát utat szabályozó NADPH gátolja az enzimet, míg a 6-foszfoglukonát, amelynek szintje a NADPH gátlás eltávolításakor emelkedik, aktivátorként működik, biztosítva a 6-foszfoglukonát gyors eltávolítását.