mecanismul de acțiune al 6-fosfogluconat dehidrogenazei cu substratul alternativ 2-deoxi 6-fosfogluconat a fost investigat folosind enzime din ficatul de oaie, eritrocite umane și Trypanosoma brucei. Cele trei enzime oxidează 2-deoxi 6-fosfogluconat, dar numai enzima hepatică de oaie eliberează intermediarul 2-deoxi,3-ceto 6-fosfogluconat. Comparația cinetică a arătat că o creștere a ratei de reducere a NADP+ la pH ridicat se datorează eliberării crescute a intermediarului, mai degrabă decât o creștere a ratei globale de reacție. 2-deoxi,3-ceto 6-fosfogluconat este decarboxilat de eritrocite și trypanosome enzime, dar nu ficat unul în absența fie NADPH sau 6-fosfogluconat, care acționează ca activatori. Dependența de pH a decarboxilării și gradul de activare sugerează că 6-fosfogluconatul este activatorul care funcționează în condiții normale de testare, în timp ce NADPH acționează în principal prin creșterea legării intermediarului. Datele sugerează că activitatea 6PGDH este supusă unei reglări bidirecționale: NADPH, care reglează calea fosfatului de pentoză, inhibă enzima, în timp ce 6-fosfogluconatul, nivelurile cărora cresc atunci când inhibarea NADPH este îndepărtată, acționează ca un activator care asigură că 6-fosfogluconatul este îndepărtat rapid.