verkningsmekanismen för 6-fosfoglukonatdehydrogenas med det alternativa substratet 2-deoxi 6-fosfoglukonat undersöktes med hjälp av enzymer från fårlever, humana erytrocyter och Trypanosoma brucei. De tre enzymerna oxiderar 2-deoxi 6-fosfoglukonat, men endast fårleverenzymet frigör mellanprodukten 2-deoxi,3-keto 6-fosfoglukonat. Kinetisk jämförelse visade att en ökning av NADP+ – reduktionshastigheten vid högt pH beror på ökad frisättning av mellanprodukten snarare än en ökning av den totala reaktionshastigheten. 2-deoxi,3-keto 6-fosfoglukonat dekarboxyleras av erytrocyt-och trypanosomenzymerna men inte levern i frånvaro av antingen NADPH eller 6-fosfoglukonat, som fungerar som aktivatorer. PH-beroendet av dekarboxylering och aktiveringsgraden antyder att 6-fosfoglukonat är aktivatorn som arbetar under normala analysförhållanden, medan NADPH verkar huvudsakligen genom att öka bindningen av mellanprodukten. Data tyder på att aktiviteten hos 6PGDH utsätts för en tvåvägsreglering: NADPH, som reglerar pentosfosfatvägen, hämmar enzymet, medan 6-fosfoglukonat, vars nivåer stiger när NADPH-hämning avlägsnas, fungerar som en aktivator som säkerställer att 6-fosfoglukonat snabbt avlägsnas.