Ativação do purine quinase requer fosforilação de resíduos de β-subunidade pela proteína quinase A e ligação de Ca2+ o δ-subunidade.
a enzima é regulada por dois processos: por fosforilação reversível e por regulação alosterica.na primeira, a proteína cinase a (PKA) desempenha um papel decisivo. Isto transfere um grupo de fosfato para a subunidade β da fosforilase cinase inicialmente fracamente activa. Como resultado, o nível de atividade da cinase é aumentado. O próprio PKA é ativado de uma forma inativa por um segundo mensageiro, cAMP. Uma das razões para a libertação do acampamento é a presença de hormonas como a adrenalina e o glucagon.
no entanto, a fosforilase cinase também pode ser activada numa forma parcialmente activa através de um aumento do nível de Ca2+. O sensor de cálcio é a calmodulina, que corresponde à subunidade δ da enzima.se ambas as subunidades β da fosforilase cinase estiverem presentes numa forma fosforilada e a calmodulina tiver ligado iões de cálcio na subunidade δ, a enzima é totalmente activa.