L’activation de la Phoshorylase Kinase nécessite la phosphorylation de la sous-unité β par la protéine kinase A et la liaison de Ca2+ à la sous-unité δ.
L’enzyme est régulée par deux processus: par phosphorylation réversible et par régulation allostérique.
dans le premier cas, la protéine kinase A (PKA) joue un rôle décisif. Celle-ci transfère un groupe phosphate à la sous-unité β De La Phophorylase Kinase initialement faiblement active. Cela a pour conséquence d’augmenter le niveau d’activité de la Kinase. La PKA elle-même est activée par une forme inactive via un second messenger, cAMP. Une des raisons de la libération de l’AMPc est la présence d’hormones telles que L’adrénaline et le Glucagon.
cependant, la Phoshorylase Kinase peut également être activée sous une forme partiellement active par un taux élevé de Ca2+. La calmoduline, qui correspond à la sous-unité δ De l’enzyme, Sert de capteur de calcium.
lorsque la sous-unité β de la Phosphorylase Kinase est sous une forme phosphorylée et que la calmoduline dans la sous-unité δ a lié des ions calcium, l’enzyme est pleinement active.